Las proteínas son abundantes en los músculos, sin embargo, las proteínas son funcionales en ellos, no son un sitio de reserva, pero al necesitar proteínas nuestro cuerpo toma aminoácidos del tejido muscular.
Los alimentos donde se consiguen proteínas son los de origen animal, en las carnes de cualquier tipo. Las funciones de las proteínas dentro de la célula son formar el citoesqueleto, formar las enzimas, los receptores y las hormonas proteicas. El citoesqueleto consta de filamentos proteicos bien sean gruesos, intermedios o delgados que le dan la forma y la motilidad a la célula. Las enzimas son las unidades catalíticas que característicamente están formadas de proteínas, hay unidades catalíticas dentro de la célula también formadas por ARN llamadas ribozimas, sin embargo más del 90% de las unidades catalíticas están formadas por proteínas. También la superficie celular es abundante en estructuras proteicas, entre las cuales las importantes podemos señalar los receptores de diferentes moléculas del exterior las cuales se encargarían de internalizar la señal química. También moléculas de señalización celular que viajan de una célula a otra, llamadas hormonas proteicas.
Al hablar de proteínas debemos considerar que es un polímero nacido de la unión de monómeros llamados aminoácidos, el cual esta conformados por cinco partes, un átomo central que se llama carbono alfa al que están unidos cuatro elementos: un hidrógeno, un grupo amino y un carboxilo que nunca varía, y una cadena R que varía de aminoácido en aminoácido.
Según las características químicas de esta cadena R podemos clasificar a los aminoácidos en cuatro grupos. En total son 20 aminoácidos: 10 de los cuales son apolares, 5 que son polares sin carga, 3 básicos y 2 ácidos; los aminoácidos básicos y ácidos también se les llama polares con carga, y se subclasificarían en ácidos y básicos.
Los aminoácidos apolares son: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, cisteína, metionina, fenilalanina y triptófano.
Los aminoácidos polares sin carga son: serina, treonina, tirosina, asparragina y glutamina.
Los aminoácidos básicos son: lisina, arginina e histidina.
Los aminoácidos ácidos son: ácidos aspártico y ácidos glutámico.
De los aminoácidos apolares hay que nombrar que la glicina es el aminoácido más simple ya que su cadena R consta solamente de un Hidrógeno. La alanina, valina, leucina e isoleucina son aminoácidos que poseen cadenas hidrocarbonadas, al igual que la prolina, sin embargo la prolina tiene una característica diferente a las demás ya que su cadena R es la única que se ancla a uno de los dos grupos funcionales, el grupo amino. La cisteína y la metionina tienen una característica común: poseen átomos de azufre; la cisteína posee un grupo sulfhidrilo cuyas propiedades son muy similares químicamente a un grupo oxidrilo sin embargo la cisteína se encuentra clasificada dentro del grupo de los aminoácidos apolares, ya que este aminoácido se puede comportar de forma apolar cuando forma puentes disulfuro en medios más básicos y se comporta de forma polar en medios más ácidos cuando gana un hidrógeno, al formar puentes disulfuro, el sulfidrilo dona un hidrogeno al medio y se une a otro azufre de otra cadena R de otra cisteína, teniendo como resultado la unión de dos cisteínas y un nuevo aminoácido llamado cistina. De los aminoácidos apolares queda la fenilalanina y el triptófano, con cadena R de anillos aromáticos muy hidrofóbicos, dentro de los aminoácidos apolares éstos dos últimos son los más hidrófobicos.
En los polares sin carga se encuentran la serina, treonina y la tirosina que poseen en su cadena R grupos OH. Y la asparragina y la glutamina que poseen grupos amidas. Son hidrofílicos.
Los aminoácidos básicos se encuentran característicamente cargados de manera positiva a Ph fisiológico y los aminoácidos ácidos se encuentran cargados negativamente a Ph fisiológico. Son igualmente hidrofílicos.
Las proteínas una vez que polimerizan los aminoácidos, el estudio de la proteína se organiza en niveles de estructura. La estructura primaria es simplemente la secuencia de aminoácidos, uno con otro se unen mediante la formación de un enlaces peptídicos que se establecen entre el grupo carboxilo y el grupo amino de dos aminoácidos, el grupo carboxilo (COOH) donaría OH y el grupo amino (NH2) donaría un hidrógeno resultando de la liberación de una molécula de agua, en el enlace queda unido directamente el carboxilo como CO y el grupo amino como un nitrógeno con un hidrógeno. La estructura proteica primaria consiste el orden de aminoácidos del primero hasta el último. Una cadena está conformada por pocos o muchos aminoácidos dentro de los cuales tenemos los 20 mencionados, es decir, estos 20 se combinan de forma diferente para formar una proteína que puede ser por ejemplo de 5 aminoácidos o de miles o millones de aminoácidos.
La estructura secundaria parte de la formación del enlace peptídico, del grupo amino y carboxilo que después de formar el enlace le resta polaridad, esa polaridad hace que esos mismos grupos carboxilo y amino puedan interactuar de un aminoácido a otro, dando como resultado dos tipos de estructura: la hélice alfa y la hoja beta. La hélice alfa consta de un espiral que rota sobre sí misma uniendo un grupo carboxilo con un grupo amino de cuatro aminoácidos más adelante. Un grupo carboxilo se va a unir con un grupo amino de cuatro aminoácidos más adelante; el siguiente aminoácido, el segundo, se va unir con el cuarto de más adelante, el tercero con el cuarto de más adelante y así sucesivamente hasta formar toda una estructura que se vuelve muy estable, la hélice alfa. Normalmente está conformada por aminoácidos hidrofóbicos, al neutralizar la polaridad del enlace peptídico hace posible que la proteína atraviese una estructura hidrofóbica como es la transmembrana. Otra estructura que pudiera formarse por la interacción de la polaridad de los enlaces peptídicos es la hoja beta, conformada siempre por una misma cadena proteica en la cual una porción de la cadena pasa cerca, bien sea paralela o anti paralelamente, a otra región de esa misma proteína; haciendo posible que los grupos aminos y carboxilo de ciertas regiones de la proteína interactúen entre sí, dando como resultado una estructura aplanada en la cual la polaridad de los enlaces peptídicos se neutralizan igualmente, haciendo entonces de esta región una región apolar que se encuentra formada sobre todo con cadenas R hidrofóbicas.
La estructura terciaria consiste en la interacción de las cadenas R, de diferentes formas. Pudiesen inicialmente estar dirigidas por fuerzas hidrofílicas y fuerzas hidrofóbicas, las fuerzas hidrofílicas ubican las cadenas R hacia afuera de la proteína para interactuar con el agua y las fuerzas hidrofóbicas ubicarían las cadenas R hacia el interior de la proteína, aisladas del agua. Esto dicta la estructura tridimensional final de la proteína. Otro tipo de interacción que pudiese establecer la cadena R son los puentes de hidrógeno entre una cadena R y otra, los enlaces iónicos, e inclusive un enlace covalente como son los puentes disulfuro formados por dos cisteínas.
El último nivel de estructura proteica es el cuaternario, que consiste en la interacción de diferentes cadenas proteicas, ellas pueden unirse por la interacción de las cadenas R, pero la diferencia entre el nivel de estructura terciario y el cuaternario es que el terciario es de una misma cadena y el cuaternario es de diferentes cadenas, es decir, pueden haber proteínas que están conformadas por cadenas proteicas que se sintetizaron en diferentes momentos y luego se unieron para formar una sola proteína. Pueden haber proteínas, por ejemplo de una sola cadena proteica, o de 3, o de 40 o inclusive más cadenas.
A partir de la estructura terciaria y cuaternaria se forma la estructura tridimensional final de la proteína, en la terciaria generalmente se identifican dominios, es decir regiones de la proteína que se encuentran más concentradas y yo las puedo “visualmente” separar una de otra; en la cuaternaria se identifican subunidades. Esto pudiese dar como resultado proteínas alargadas (fibrilares), u ovaladas (globulares).
Las proteínas pueden desnaturalizarse, algunas luego pueden renaturalizarse; la desnaturalización es simplemente la pérdida de la estructura tridimensional debido a que fue sometida a Ph o temperaturas extremas, estas variaciones desestabilizarían los niveles de estructura proteica (secundario, terciario y cuaternario) abriendo la proteína y dejando solamente el nivel de estructura primario, se perdería la forma final de la proteína y su función, a veces cuando la molécula vuelve a su ambiente original, puede también volver a su forma natural, pero muchas veces no.
Dr. Guille Bervíns